WEIPROTEÏNE



Inhoudstafel

bar

beeld De weiproteïne bevorderde de proliferatie en de differentiatie van osteoblastic MC3T3-E1-cellen.
beeld Wei en Kanker
beeld De invloed van dieetweiproteïne op weefselglutathione en de ziekten van het verouderen
beeld Het verminderen van effect van dieet melk-wei eiwitv. caseïne op plasma en levercholesterolconcentraties bij ratten
beeld Het antibacteriële spectrum van lactoferricin B, machtige bactericidal peptide kwam uit het n-Eindgebied van runderlactoferrin voort
beeld Schade van het buitenmembraan van darm gramnegatieve bacteriën door lactoferrin en transferrine
beeld Antibacteriële activiteit van lactoferrin en een pepsine-afgeleid lactoferrin peptide fragment


bar



De weiproteïne bevorderde de proliferatie en de differentiatie van osteoblastic MC3T3-E1-cellen.

Takada Y, Aoe S, Kumegawa M
Voedingswetenschapslaboratorium, het Zuivelproductco. Ltd, Saitama, Japan van het Sneeuwmerk.
Biochemie Biophys Onderzoek Commun 1996 Jun 14; 223(2): 445-9

Wij onderzochten de gevolgen van weiproteïne voor osteoblastic MC3T3-E1-cellen. Deze proteïne veroorzaakte dose-dependent verhogingen van [3H] thymidine integratie en DNA-inhoud in de cellen. Het verhoogde ook de totale proteïne en hydroxyproline inhoud in de cellen. Deze activiteiten waren hittebestendig toen de proteïne bij 75 graden van C aan 90 graden van C voor 10 min. werd verwarmd. De thermisch behandelde weiproteïne werd eerst opgedeeld op een Monos-kolom, en de actieve fractie (fundamentele eiwitfractie) werd toen toegepast op Superose 12. De molecuulgewichten actieve componenten waren ongeveer 10.000 en 14.000 DA, zoals die met gelfiltratie worden bepaald. De binnenoplossing van een binnenstebuiten gekeerde die darm-zak in een oplossing van intact BP (basisproteïne) wordt uitgebroed, pepsine-verteerd BP of pepsine/pancreatine-verteerd BP bevorderde ook de [3H] thymidine integratie. Aldus kunnen deze actieve componenten misschien door de darmen doordringen of worden geabsorbeerd. Wij stellen de mogelijkheid dat de voor actieve component in de weiproteïne een belangrijke rol in beenvorming door te activeren osteoblasts speelt.



Wei en Kanker

Kennedy RS Konok GP Bounous G Baruchel S Lee TD
Onderzoek tegen kanker (nov.-Dec van 1995) 15 (6B): 2643-9

Glutathione (GSH) de concentratie is hoog in de meeste tumorcellen en dit kan een belangrijke factor in weerstand tegen chemotherapie zijn. De vorige proeven hebben in vitro en op dieren een differentiële reactie van tumor tegenover normale cellen aan diverse cysteine leveringssystemen getoond. Specifieker, toonde een analyse in vitro aan dat bij concentraties die GSH-synthese in normale menselijke cellen veroorzaken, een speciaal voorbereid weiproteïneconcentraat, Immunocal, GSH-uitputting en remming van proliferatie in de menselijke cellen van borstkanker veroorzaakte. Op basis van deze informatie werden vijf patiënten met metastatisch carcinoom van de borst, één van de alvleesklier en één van de lever gevoed 30 gram van dit weiproteïneconcentraat dagelijks zes maanden. In zes patiënten waren de niveaus van de bloedlymfocyt GSH wezenlijk boven normaal in het begin, wijzend op hoge tumorgsh niveaus. Twee patiënten (#1, #3) stelden tekens van tumorregressie, normalisatie van hemoglobine en randlymfocytentellingen en een aanhoudende daling van lymfocytengsh niveaus naar tentoon normaal. Twee patiënten (#2, #7) toonden stabilisatie van de tumor, verhoogde hemoglobineniveaus. In drie patiënten (#4, #5, #6,) de ziekte vorderde met een tendens naar hogere lymfocytengsh niveaus. Deze resultaten wijzen erop dat het weiproteïneconcentraat tumorcellen van GSH zou kunnen uitputten en hen aan chemotherapie kwetsbaarder maken.



De invloed van dieetweiproteïne op weefselglutathione en de ziekten van het verouderen

Bounous G, Gervais F, Amer V, Batist G, Gouden P
Clin investeert Med (Dec van 1989) 12(6): 343-9

Deze studie vergeleek de gevolgen van een wei-rijk dieet (20 het dieet van g/100 g), met dat van Purina-muischow of caseïne-rijken dieet (20 het dieet van g/100 g), voor de lever en hartglutathione inhoud en voor de overleving van oude mannelijke C57BL/6NIA-muizen. De studie werd uitgevoerd tijdens een beperkte observatieperiode van 6.3 maanden. In muizen gevoed de wei protein-rich dieet tussen 17 maanden en 20 maanden van leeftijd, werd de hartweefsel en van het leverweefsel glutathione inhoud verbeterd beduidend boven de overeenkomstige waarden van de dieet-gevoed en purina-Gevoede caseïne muizen. De muizen voedden het weiproteïnedieet bij het begin van senescentie bij 84 weken tentoonstelden verhoogde levensduur in vergelijking tot muizen gevoed Purina-muischow tijdens de periode die van de 6.3 maandobservatie zich van de leeftijd van 21 maanden die (aan een menselijke leeftijd van 55 jaar beantwoorden) uitbreiden tot 26-27 maanden van leeftijd die (aan een menselijke leeftijd van 80 jaar beantwoorden), waarin 55% de mortaliteit werd waargenomen. De overeenkomstige gemiddelde overlevingstijd van muizen voedde het bepaalde caseïnedieet is bijna identiek aan dat van purina-Gevoede controles. De lichaamsgewichtkrommen waren gelijkaardig in alle drie dieetgroepen. Vandaar schijnt een weiproteïnedieet om de lever en hartglutathione concentratie in het verouderen muizen te verbeteren en levensduur over een periode van de 6.3 maandobservatie te verhogen.



Het verminderen van effect van dieet melk-wei eiwitv. caseïne op plasma en levercholesterolconcentraties bij ratten

Zhang X, Beynen AC
Br J Nutr (Juli van 1993) 70(1): 139-46

Het effect van dieetweiproteïne tegenover caseïne op plasma en levercholesterolconcentraties werd onderzocht bij vrouwelijke, pas gespeende ratten. De evenwichtige, gezuiverde diëten of weiproteïne of caseïne bevatten, of de aminozuurmengsels die deze proteïnen simuleren, werden gebruikt. De diëten met hoog cholesterolgehalte (10 gram cholesterol per kg-voer) hadden of 150 of 300 gramproteïne of aminozuren/kg voer. De diëten werden gegeven 3 weken. Op het lage dieet eiwitniveau, beïnvloedde de weiproteïne tegenover caseïne plasma geen totale cholesterol, maar verminderde de concentratie van levercholesterol. Op het hoge dieet-eiwitniveau, verminderde de weiproteïne plasma en lever beduidend cholesterol en ook plasmatriacylglycerol. Het hypocholesterolemic effect van weiproteïne werd geassocieerd met een daling van eigenlijk-laag-dichtheid-lipoproteincholesterol. Bij de hoge dieet eiwitconcentratie, verminderde de weiproteïne de faecale afscheiding van galzuren wanneer vergeleken met caseïne. De gevolgen van intacte weiproteïne tegenover caseïne werden niet door de aminozuurmengsels gereproduceerd die deze proteïnen simuleren. Men stelt voorlopig voor dat het cholesterol-verminderend effect van weiproteïne bij ratten door remming van levercholesterolsynthese wordt veroorzaakt.



Het antibacteriële spectrum van lactoferricin B, machtige bactericidal peptide kwam uit het n-Eindgebied van runderlactoferrin voort

Bellamy W, Takase M, Wakabayashi H, Kawase K, Tomita M
J Appl Bacteriol (Dec van 1992) 73(6): 472-9

Een fysiologisch diverse waaier van Grampositieve en Gramnegatieve bacteriën werd gevonden vatbaar die voor remming en inactivering te zijn door lactoferricin B, peptide door maagpepsinespijsvertering wordt geproduceerd van runderlactoferrin. De lijst van vatbare organismen omvat Escherichia coli, Salmonella'senteritidis, Klebsiella pneumoniae, Proteusbacterie, Yersinia enterocolitica, Pseudomonas - aeruginosa, Campylobacter jejuni, Stafylokok - goudhoudende, Streptococcus mutans, Corynebacterium diphtheriae, Listeria monocytogenes en Clostridium perfringens. Concentraties van lactoferricin B worden de vereist om volledige remming van de groei te veroorzaken varieerden binnen de waaier van 0.3 tot 150 micrograms/ml, afhankelijk van de spanning en het gebruikte die cultuurmiddel. Peptide toonde activiteit tegen E. coli O111 over de waaier van pH 5.5 tot 7.5 en was het meest efficiënt in de lichtjes alkalische omstandigheden. Zijn antibacteriële doeltreffendheid werd verminderd in aanwezigheid van Na+, K+, Mg2+ of Ca2+ ionen, of in aanwezigheid van diverse bufferzouten. Lactoferricin B was dodelijk, veroorzakend een snel verlies van vormings van koloniesvermogen in de meeste geteste species. Pseudomonas fluorescens, Enterococcus faecalis en Bifidobacterium-bifidumspanningen was hoogst bestand tegen dit peptide.



Schade van het buitenmembraan van darm gramnegatieve bacteriën door lactoferrin en transferrine

3d Ellison rechts, Giehl TJ, LaForce FM
Besmet Immun (Nov. van 1988) 56(11): 2774-81

Wij stelden een hypothese op dat de ijzer-bindende proteïnen het gramnegatieve buitenmembraan op een manier konden beïnvloeden gelijkend op dat van het chelator EDTA. De capaciteit van lactoferrin en transferrine om radiolabeled lipopolysaccharide (LPS) van werd een UDP- mutant van Escherichia coli van galactoseepimerase ontoereikende en van de spanningen van de wild-typesalmonella typhimurium vrij te geven getest. De aanvankelijke studies in barbituraat-acetaat buffer toonden aan dat het EDTA en lactoferrin significante versie van LPS van alle drie spanningen veroorzaken. De verdere studies vonden dat LPS-de versie door ijzerverzadiging van lactoferrin werd geblokkeerd, voorkwamen tussen pH 6 en 7.5, waren vergelijkbaar voor bacteriële concentraties van 10(4) tot 10(7) CFU/ml, en stegen met stijgende lactoferrin concentraties. De studies die Strengen met behulp van brachten zoute oplossing in evenwicht die calcium niet hebben en het magnesium toonde aan dat de transferrine ook LPS-versie kon veroorzaken. Bovendien, zowel verhoogden lactoferrin als de transferrine het antibacteriële effect van een subinhibitory die concentratie van rifampin, een drug door het bacteriële buitenmembraan wordt uitgesloten. Dit werk toont aan dat deze ijzer-bindende proteïnen het gramnegatieve buitenmembraan beschadigen en bacteriële buitenmembraandoordringbaarheid veranderen.



Antibacteriële activiteit van lactoferrin en een pepsine-afgeleid lactoferrin peptide fragment

Yamauchi K, Tomita M, Giehl TJ, 3d Ellison rechts,
Besmet Immun (Februari van 1993) 61(2): 719-28

Het recente werk heeft erop gewezen dat naast het binden van ijzer, menselijke lactoferrin het buitenmembraan van gramnegatieve bacteriën beschadigt. In deze studie, bepaalden wij of runderlactoferrin en een pepsine runderlactoferrin peptide (lactoferricin) fragment hebben gelijkaardige activiteiten afleidden. Wij vonden dat zowel 20 microM runderlactoferrin als de versie van 20 microMlactoferricin [3H] intrinsiek lipopolysaccharide etiketteerden ([3H] LPS) van drie bacteriële spanningen, Escherichia coli CL99 1-2, Salmonella typhimurium SL696, en Salmonella's Montevideo SL5222. In de meeste omstandigheden, wordt meer LPS vrijgegeven door het peptide fragment dan door gehele runderlactoferrin. In aanwezigheid van of lactoferrin of lactoferricin zijn er het verhoogde doden van E. coli CL99 1-2 door lypozyme. Als menselijke lactoferrin, runder hebben lactoferrin en lactoferricin de capaciteit om aan vrije intrinsiek geëtiketteerde [3H] LPS-molecules te binden. Naast deze gevolgen, terwijl runderlactoferrin bij meeste bacteriostatisch was, toonde lactoferricin verenigbare bactericidal activiteit tegen gramnegatieve bacteriën aan. Dit bactericidal effect wordt gemoduleerd door de kationen Ca2+, Mg2+, en F3+ maar is onafhankelijk van osmolarity van het middel. De transmissieelektronenmicroscopie van bacteriële die cellen aan lactoferricin worden blootgesteld toont de directe ontwikkeling van elektron-dichte „membraanblaren.“ Deze experimenten bieden bewijsmateriaal dat runderaanlactoferrin en lactoferricin het buitenmembraan van gramnegatieve bacteriën beschadigen. Voorts heeft peptide fragmentlactoferricin directe bactericidal activiteit. Aangezien lactoferrin aan proteolytic factoren in vivo wordt blootgesteld die het lactoferricinfragment konden splijten, zijn de gevolgen van dit peptide van zowel mechanistische als physiologic relevantie.